Διαφορά μεταξύ πολυπεπτιδίου και πρωτεΐνης
πολυπεπτίδιο έναντι πρωτεΐνης
Το αμινοξύ είναι ένα απλό μόριο που σχηματίζεται με C, H, O, N και μπορεί να είναι S. Έχει τις ακόλουθες γενικές δομή.
Υπάρχουν περίπου 20 κοινά αμινοξέα. Όλα τα αμινοξέα έχουν ομάδες -COOH, -NH 2 και ένα -Η συνδεδεμένο με έναν άνθρακα. Ο άνθρακας είναι ένας χηλικός άνθρακας, και τα άλφα αμινοξέα είναι τα πιο σημαντικά στον βιολογικό κόσμο. Η ομάδα R διαφέρει από αμινοξύ έως αμινοξύ. Το απλούστερο αμινοξύ με την ομάδα R να είναι Η είναι γλυκίνη. Σύμφωνα με την ομάδα R, τα αμινοξέα μπορούν να ταξινομηθούν σε αλειφατικά, αρωματικά, μη πολικά, πολικά, θετικά φορτισμένα, αρνητικά φορτισμένα ή πολικά αφόρτιστα κλπ. Τα αμινοξέα είναι παρόντα ως ιόντα zwitter στο φυσιολογικό ρΗ 7. 4. Τα αμινοξέα είναι τα δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών. Όταν δύο αμινοξέα ενώνονται μεταξύ τους για να σχηματίσουν ένα διπεπτίδιο, ο συνδυασμός λαμβάνει χώρα σε ομάδα -NH 2 ενός αμινοξέος με την ομάδα -COOH ενός άλλου αμινοξέος. Ένα μόριο νερού απομακρύνεται και ο σχηματιζόμενος δεσμός είναι γνωστός ως πεπτιδικός δεσμός.
Το πολυπεπτίδιοΗ αλυσίδα που σχηματίζεται όταν ένας μεγάλος αριθμός αμινοξέων ενώνονται μαζί είναι γνωστό ως πολυπεπτίδιο. Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από μία ή περισσότερες από αυτές τις πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Η πρωτεύουσα δομή μιας πρωτεΐνης είναι γνωστή ως πολυπεπτίδιο. Από τα δύο τερματικά της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, το Ν-τελικό άκρο είναι όπου η αμινομάδα είναι ελεύθερη και το ο-άκρο είναι εκεί όπου η καρβοξυλική ομάδα είναι ελεύθερη. Τα πολυπεπτίδια συντίθενται σε ριβοσώματα. Η αλληλουχία αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα προσδιορίζεται από τα κωδικόνια στο mRNA.
Οι πρωτεΐνες είναι ένας από τους σημαντικότερους τύπους μακρομορίων σε ζωντανούς οργανισμούς. Οι πρωτεΐνες μπορούν να κατηγοριοποιηθούν ως πρωτογενείς, δευτεροταγείς, τριτοταγείς και τεταρτογενείς πρωτεΐνες ανάλογα με τις δομές τους. Η αλληλουχία των αμινοξέων (πολυπεπτίδιο) σε μια πρωτεΐνη ονομάζεται πρωτογενής δομή. Όταν οι πολυπεπτιδικές δομές διπλώνονται σε τυχαίες ρυθμίσεις, είναι γνωστές ως δευτερεύουσες πρωτεΐνες. Στις τριτογενείς δομές οι πρωτεΐνες έχουν μια τρισδιάστατη δομή. Όταν λίγα τμήματα τριών διαστάσεων πρωτεΐνης συνδέονται μεταξύ τους, σχηματίζουν τις τεταρτοταγείς πρωτεΐνες. Η τρισδιάστατη δομή των πρωτεϊνών εξαρτάται από τους δεσμούς υδρογόνου, τους δισουλφιδικούς δεσμούς, τους ιονικούς δεσμούς, τις υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις και όλες τις άλλες διαμοριακές αλληλεπιδράσεις εντός των αμινοξέων. Οι πρωτεΐνες παίζουν πολλούς ρόλους στα συστήματα διαβίωσης. Συμμετέχουν στη διαμόρφωση δομών. Για παράδειγμα, οι μύες έχουν πρωτεϊνικές ίνες όπως το κολλαγόνο και η ελαστίνη. Βρίσκονται επίσης σε σκληρά και άκαμπτα δομικά μέρη όπως τα νύχια, τα μαλλιά, οι οπλές, τα φτερά κ.λπ. Περαιτέρω πρωτεΐνες βρίσκονται στους συνδετικούς ιστούς όπως οι χόνδροι. Εκτός από τη δομική λειτουργία, οι πρωτεΐνες έχουν επίσης προστατευτική λειτουργία.Τα αντισώματα είναι πρωτεΐνες και προστατεύουν το σώμα μας από ξένες μολύνσεις. Όλα τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες. Τα ένζυμα είναι τα κύρια μόρια που ελέγχουν όλες τις μεταβολικές δραστηριότητες. Περαιτέρω, οι πρωτεΐνες συμμετέχουν στην κυτταρική σηματοδότηση. Οι πρωτεΐνες παράγονται σε ριβοσώματα. Το σήμα παραγωγής πρωτεϊνών περνάει πάνω στο ριβόσωμα από τα γονίδια στο DNA. Τα απαιτούμενα αμινοξέα μπορούν να είναι από τη διατροφή ή μπορούν να συντίθενται μέσα στο κύτταρο. Η μετουσίωση πρωτεϊνών έχει ως αποτέλεσμα την ανάπτυξη και αποδιοργάνωση των δευτεροταγών και τριτοταγών δομών των πρωτεϊνών. Αυτό μπορεί να οφείλεται σε θερμότητα, οργανικούς διαλύτες, ισχυρά οξέα και βάσεις, απορρυπαντικά, μηχανικές δυνάμεις κ.λπ.
